蛋白質結構的穩(wěn)定性及折疊中可能的差異.pdf

1、蛋白質如何折疊成各自的結構一直是一個困難的問題。根據(jù)Anfinsen的實驗所證明的，蛋白質的總是折疊成能量最低的結構。然而，近年來，大家也注意到當?shù)鞍踪|所處的環(huán)境發(fā)生了變化或是與其他蛋白質發(fā)生了作用時，蛋白質實際上可以切換自己的結構。本文我們最關心的問題是哪些結構上的差異是蛋白質片斷在折疊中可能出現(xiàn)的，這個結構上的差異對二級結構和空間結構的分布有什么影響。通過對整個PDB的計算和搜索，我們發(fā)現(xiàn)如果長度超過10的片斷中，70％的片斷的結構

2、總是保持一致。并且任何一個蛋白質片斷折疊的多個結構不會有domain分配或是全局二級結構或是空間結構分配上的不同。在蛋白質的折疊中，有三種差異是可能的，分別是鉸鏈及domain方位的重新定位，螺旋或β-折疊的丟失，以及折疊錯位這三種局部差異。它們都不會引起全局的二級結構或是三維結構分配的差異。通過統(tǒng)計，氨基酸G,P出現(xiàn)在蛋白質結構不穩(wěn)定區(qū)域的概率變大了，而L,I,V更有可能出現(xiàn)在穩(wěn)定區(qū)域。我們也注意到有些理論預測的結構跟實際的結構的差異