纖維蛋白原的氧化、硝化損傷對其二級結構及生物活性的影響.pdf_第1頁
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文檔簡介

1、過氧亞硝酸根離子(ONOO-)和過氧化氫(H2O2)具有很強的硝化和氧化能力,可以在生理或病理條件下,對蛋白質進行翻譯后修飾過程。這種修飾可造成蛋白質氧化、硝化、導致蛋白質的變性,產生一系列的細胞毒性作用,并最終可能引發(fā)疾病。金屬Cu(II)參與ONOO-介導的硝化反應過程,這不僅會加劇酪氨酸的損傷,更重要的是可能會提高相關疾病的發(fā)病機率。纖維蛋白原是人體血漿中的重要蛋白質,是血漿蛋白中易被氧化、硝化攻擊的蛋白質。其主要生理功能是參與凝

2、血的最后一步,在凝血酶的作用下釋放出纖維蛋白單體,并共價交聯(lián)為穩(wěn)定的可溶性蛋白纖維。它是冠心病發(fā)病的危險因素之一,有研究表明纖維蛋白原可導致體內的血黏度升高,血小板聚集性增強,冠狀動脈血栓發(fā)生率增加,促進冠狀動脈粥樣硬化的發(fā)生。 本文以纖維蛋白原為對象,探討了ONOO-和H2O2對纖維蛋白原結構的改變以及由此引發(fā)生物活性降低的關系。并在此基礎上,進一步研究Cu(II)對ONOO-損傷纖維蛋白原的促進作用。該研究結果對揭示ONO

3、O-的生理作用機制,了解相關疾病的發(fā)病因素并進行預防或治療有著重要意義。采用經過本實驗室改良的體外實驗模擬體內環(huán)境的方法,研究了ONOO-、H2O2和Cu(II)介導纖維蛋白原硝化損傷的時間過程。為了闡明纖維蛋白原氧化、硝化對蛋白結構的影響,我們采用衰減全反射傅里葉變換紅外光譜(ATR-FTIR)對硝化蛋白的結構進行分析。結果顯示,硝化和氧化損傷都對纖維蛋白原分子結構產生了很大影響:α-螺旋主體結構向β-片層轉變,但氧化損傷的作用更為明

4、顯。PN和H2O2損傷后,α-螺旋結構含量由原來的38.03.%分別降至29.69%和20.06%,β片層結構含量由原來的29.89%分別增至43.66%和40.63%。這種結構特征的變化,會破壞甚至抑制其與凝血酶的聚合作用,使其原有功能喪失,推測主要與Fg的Aα的α-羧基端的變化有關。利用凝固時間為指標,以Von Clauss法檢測纖維蛋白的凝聚活性,研究二級結構的改變對其生理活性的影響;并進一步研究之間的關系;在此基礎上,發(fā)現(xiàn)硝化和

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