生物化學簡答題.

1、1第一章 第一章 蛋白質的結構與功能 蛋白質的結構與功能1．為何蛋白質的含氮量能表示蛋白質相對量？實驗中又是如何依此原理計算蛋白質含量的？ ．為何蛋白質的含氮量能表示蛋白質相對量？實驗中又是如何依此原理計算蛋白質含量的？各種蛋白質的含氮量頗為接近，平均為 16％，因此測定蛋白質的含氮量就可推算出蛋白質含量。常用的公式為：蛋白質含量（克％）=每克樣品含氮克數(shù) X 6．25 X 100。2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質的一級結構？ ．何謂肽鍵和

2、肽鏈及蛋白質的一級結構？一個氨基酸的 a-羧基和另一個氨基酸的 a-氨基，進行脫水縮合反應，生成的酰胺鍵稱為肽鍵。肽鍵具有雙鍵性質。由許多氨基酸通過肽鍵相連而形成長鏈，稱為肽鏈。肽鏈有二端，游離 a-氨基的一端稱為 N-末端，游離 a-羧基的一端稱為 C-末端。蛋白質一級結構是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學鍵為肽鍵。3．什么是蛋白質的二級結構？它主要有哪幾種？各有何結構特征？ ．什么是蛋白質的二級結構？它主要有哪幾種？各有何結構

3、特征？蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規(guī)卷曲四種。在α-螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔 3．6 個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持α-螺旋穩(wěn)定。在β-折疊結構中，多肽鍵的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位于鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鍵或一條

4、肽鍵內(nèi)的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持β-折疊構象穩(wěn)定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現(xiàn) 1800 回折，回折部分稱為β-轉角。β-轉角通常有 4 個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結構。4．舉例說明蛋白質的四級結構。 ．舉例說明蛋白質的四級結構。蛋白質四級結構是指蛋白質分子中具有完整三級結構的各亞基在空間排布的相對位置。例如血紅蛋白，它是由 1 個α亞基和 1 個β-亞

5、基組成一個單體，二個單體呈對角排列，形成特定的空間位置關系。四個亞基間共有 8 個非共價鍵，維系其四級結構的穩(wěn)定性。5．舉例說明蛋白質的變構效應。 ．舉例說明蛋白質的變構效應。當配體與蛋白質亞基結合，引起亞基構象變化，從而改變蛋白質的生物活性，此種現(xiàn)象稱為變構效應。變構效應也可發(fā)生于亞基之間，即當一個亞基構象的改變引起相鄰的另一亞基的構象和功能的變化。例如一個氧分子與 Hb 分子中一個亞基結合，導致其構象變化，進一步影響第二個亞基的構象

6、變化，使之更易與氧分子結合，依次使四個亞基均發(fā)生構象改變而與氧分子結合，起到運輸氧的作用。6．常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種？各自的作用原理是什么？ ．常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種？各自的作用原理是什么？蛋白質分離純化的方法主要有：鹽析、透析、超離心、電泳、離子交換層析、分子篩層析等方法。鹽析是應用中性鹽加入蛋白質溶液，破壞蛋白質的水化膜，使蛋白質聚集而沉淀。透析方法是利用僅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白質和小分子化合物

7、分離，達到濃縮蛋白質或去除鹽類小分子的目的。蛋白質為膠體顆粒，在離心力作用下，可沉降。由于蛋白質其密度與形態(tài)各不相同，可以應用超離心法將各種不同密度的蛋白質加以分離。蛋白質在一定的 pH 溶液中可帶有電荷，成為帶電顆粒，在電場中向相反的電極方向泳動。由于蛋白質的質量和電荷量不同，其在電場中的泳動速率也不同，從而將蛋白質分離成泳動速率快慢不等的條帶。蛋白質是兩性電解質，在一定的 pH 溶液中，可解離成帶電荷的膠體顆粒，可與層析柱內(nèi)離子交換

8、樹脂顆粒表面的相反電荷相吸引，然后用鹽溶液洗脫，帶電量小的蛋白質先被洗脫，隨著鹽濃度增加，帶電量多的也被洗脫，分部收集洗脫蛋白質溶液，達到分離蛋白質的目的。分子篩是根據(jù)蛋白質顆粒大小而進行分離的一種方法。層析柱內(nèi)填充著帶有小孔的顆粒，小分子蛋白質進入顆粒，而大分子蛋白則不能，因此不同分子量蛋白質在層折柱內(nèi)的滯留時間不同，流出層析柱的先后不同，可將蛋白質按分子量大小而分離。7.20 7.20 種氨基酸具有共同或特異的理化性質 種氨基酸具有

9、共同或特異的理化性質氨基酸具有兩性解離的性質含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質 最大吸收峰在 280 nm 附近氨基酸與茚三酮反應生成藍紫色化合物 氨基酸與茚三酮反應生成藍紫色化合物8 什么是蛋白質的三級結構？ 什么是蛋白質的三級結構？在二級結構基礎上多肽鏈進一步折疊形成蛋白質三級結構 三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置疏水鍵、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals 力等3關。6 .snmRNAs snmRNAs

10、 的種類 的種類核內(nèi)小 RNA 核仁小 RNA 胞質小 RNA 催化性小 RNA 小片段干涉 RNA 第三章 第三章 酶1．舉例說明酶的三種特異性。 ．舉例說明酶的三種特異性。l）絕對特異性：有的酶只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產(chǎn)物。這種特異性稱為絕對特異性。例如，脲酶只水解尿素。2) 相對特異性：有一些酶的特異性相對較差，這種酶作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的

11、選擇性稱為相對特異性。例如，脂肪酶水解脂肪和簡單的酯，蛋白酶水解各種蛋白質的肽鍵等。3）立體異構特異性 一種酶僅作用于立體異構體中的一種，酶對立體異構物的這種選擇性稱為立體異構特異性。例如，乳酸脫氫酶只作用于 L-乳酸，而不催化 D-乳酸。2．酶的必需基團有哪幾種，各有什么作用？ ．酶的必需基團有哪幾種，各有什么作用？酶的必需基團有活性中心內(nèi)的必需基團和活性中心外的必需基團?；钚灾行膬?nèi)的必需基團有催化基團和結合基團。催化基團使底物分

12、子不穩(wěn)定，形成過渡態(tài)，并最終將其轉化為產(chǎn)物。結合基團與底物分子相結合，將其固定于酶的活性中心?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F為維持酶活性中心的空間構象所必需。3．酶蛋白與輔助因子的相互關系如何？ ．酶蛋白與輔助因子的相互關系如何？1）酶蛋白與輔助因子一同組成全酶，單獨哪一種均無催化活性。2）一種酶蛋白只能結合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學反應。3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結合成不同的全酶，催化不同的化學反應。4) 酶蛋白決定反應的特異性，

13、而輔助因子具體參加化學反應，決定酶促反應的性質。4．比較三種可逆性抑制作用的特點。 ．比較三種可逆性抑制作用的特點。l）競爭性抑制：抑制劑的結構與底物結構相似，共同競爭酶的活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的濃度以及酶對它們的親和力有關。Km 升高，Vmax 不變2) 非競爭性抑制：抑制劑與底物結構不相似或完全不同，只與酶活性中心以外的必需基團結合。不影響酶在結合抑制劑后與底物的結合。該抑制作用的強弱只與抑制劑的濃度有關。Km 不變，

14、Vmax 下降。3) 反競爭性抑制：抑制劑只與酶-底物復合物結合，生成的三元復合物不能解離出產(chǎn)物。Km 和 Vmax 均下降。5．說明酶原與酶原激活的意義。 ．說明酶原與酶原激活的意義。 有些酶在細胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，必須在一定的條件下，這些酶的前體水解開一個或幾個特定的肽鍵，致使構象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性。這使無活性酶的前體稱做酶原。酶原向酶的轉化過程稱為酶原的激活。酶原的激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。

15、酶原的激活具有重要的生理意義。消化管內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌出來，不僅保護消化器官本身不遭酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位和環(huán)境發(fā)揮其催化作用。此外，酶原還可以視為酶的貯存形式。如凝血和纖維蛋白溶解酶類以酶原的形式在血液循環(huán)中運行，一旦需要便不失時機地轉化為有活性的酶，發(fā)揮其對機體的保護作用。6. 6.金屬離子的作用： 金屬離子的作用：1.參與催化反應，傳遞電子； 2.在酶與底物間起橋梁作用；3.穩(wěn)定酶的構象；

16、 4.中和陰離子，降低反應中的靜電斥力等7. 7.酶促反應的特點 酶促反應的特點1.酶促反應具有極高的效率 2. 酶促反應具有高度的特異性 3. 酶促反應的可調(diào)節(jié)性8. 8.酶促反應的可調(diào)節(jié)性 酶促反應的可調(diào)節(jié)性1 調(diào)節(jié)酶實現(xiàn)對酶促反應速率的快速調(diào)節(jié): ①變構酶通過變構調(diào)節(jié)酶的活性 ②酶的化學修飾調(diào)節(jié)是通過某些化學基團與酶的共價結合與分離實現(xiàn)的 ③酶原的激活使無活性的酶原轉變成有催化活性的酶2 酶含量的調(diào)節(jié)包